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Dr.
 
A. Jalila
 
SIMAAN

Portrait de Dr. A. jalila Simaan
Dr.
A. Jalila
SIMAAN
AMU iSm2 Service 342
Campus Scientifique de St Jérôme
13397
Marseille cedex 20


Téléphone
Fax
0491 28 84 40

Parcours

2000-2001 : Stage post-doctoral en Spectroscopie Raman avec le Pof. Peter Hildebrandt au Max Planck Institut für Strahlenchemie, Mülheim / Ruhr (Allemagne) et à Instituto de Tecnológia Química e Biológica, Oeiras (Portugal)
1997-2000 : Thèse au Laboratoire de Chimie Bio-inorganique, UMR CNRS 8613, Université Paris-Sud (Orsay), dirigée par les Prof Jean-Jacques GIRERD et Frédéric Banse
1996 : Obtention de l' «Agrégation externe de Sciences Physiques Option Chimie ».
1993 -1997: Scolarité à « Ecole Normale Supérieure de Cachan » section Chimie. « Magistère de Physicochimie Moléculaire » Université Paris-XI, Orsay.

Thématiques

Monooxygénases à Cuivre

En collaboration avec: Marius Réglier, Christophe Decroos, Bruno Faure, Maylis Orio (iSm2, BiosCiences)
Etudiants: Alessia Munzone (co-direction C. Decroos; 2017-), Rogelio Gomez Pineiro (co-direction M. Orio; 2018-)

Les monooxygénases à cuivre réalisent l'activation du dioxygène et l'insertion d'un atome d'oxygène dans une liaison C-H du subtrat. Nous nous intéressons à plusieurs monooxygénases à cuivre. Les sites actifs des monooxygénases à cuivre ont des nucléarités (1 ou 2 atomes de cuivre) et des structures très diverses. Nous nous intéressons, entre autre, aux  Lytic Polysaccharide Monooxygenases ou LPMOs,  des enzymes fongiques ou bactériennes, qui contiennent un seul cuivre au site actif et qui accélèrent la dégradation des polysaccharides récalcitrants (biomasse) grâce à des oxydations de liaisons C-H sur ces polysaccharides.  La LPMO possède un élément de coordination très rare: l'histidine N-terminale est impliquée dans la coordination du ion Cu(II) de façon bidente par la fonction imidazole et par l'amine primaire terminale. Ce motif de coordination inhabituel est appelé Histidine-brace.

Les études menées au laboratoires sont centrées sur:

  • La compréhension du mode d'action des systèmes enzymatiques (LPMO)
  • La préparation de complexes modèles et la caractérisation d'intermédiaires réactionnels
  • L'activation/oxydation de l'eau avec des complexes de cuivre

Collaborations externes: Dr. Catherine Belle, Dr. Hélène Jamet and Dr. Aurore Thibon-Pourret (Université Grenoble-Alpes / CNRS); Dr. Nicolas Le Poul (Université de Bretagne Occidentale, CNRS); Prof. Ivan Castillo (UNAM, Mexico, ECOS-Nord project);

Etude d'une enzyme à fer non hémique: l'ACC Oxydase

En collaboration avec: Thierry Tron, Marius Réglier (iSm2, BiosCiences)
Etudiants (anciens): Dr. Eugénie Fournier (co-direction V. Belle; 2015-2018)

L'éthylène, simple oléfine, est une hormone impliquée dans de nombreux processus de développement et de défense chez les plantes. L'ACC Oxydase catalyse la dernière étape de biosynthèse de l'éthylène chez les plantes. L'ACC Oxydase convertit l'acide 1-aminocyclopropane carboxylique (ACC) en éthylène en présence de dioxygène et d'électrons (ascorbate). Les produits sont l'éthylène et le cyanoformate (qui se décompose en HCN + CO2). Par ailleurs, pour des raisons encore mal comprises, l'ACC Oxydase nécessite la présence de CO2 (ou HCO3-) pour fonctionner. Les structures cristallographiques révèlent un coeur replié en tonneau béta qui contient le site actif.  Le site actif contient un ion Fe(II) dans un environnement non hémique lié à 2 histidines et 1 aspartate dans une triade faciale. Malgré la résolution de plusieurs structures cristallographiques, des questions demeurent sur la conformation de l'enzyme active et notamment sur la conformation et la dynamique de la partie C-terminale (en rouge sur la figure ci-contre).

Les études menées au laboratoires sont centrées sur:

  • la compréhension du mécanisme de l'enzyme
  • l'étude de la conformation et de la dynamique de la partie C-terminale
  • la préparation de complexes modèles

Collaborations externes: Prof. Valérie Belle et Dr. Marlène Martinho (Université d'Aix-Marseille); Prof. Christian Limberg (Humboldt University, Berlin, Germany); Prof. József Kaizer (University of Pannonia, Veszprém, Hungary); Dr. Wadih Ghattas & Prof. Jean-Pierre Mahy (Université Paris-Saclay)

Publications (54)
RéférenceRésumé graphique
Studying the reactivity of “old” Cu(II) complexes for “novel” anticancer purposes

Quim Peña, Julia Lorenzo, Giuseppe Sciortino, Sergi Rodríguez-Calado, Jean-Didier Maréchal, Pau Bayón, A. Jalila Simaan, Olga Iranzo, Merce Capdevila, Oscar Palacios, Journal of Inorganic Biochemistry, 2019, 195, 51-60. <hal-02106686>
The role of methylation in the copper( ii ) coordination properties of a His-containing decapeptide

Alexandre Hautier, Tiago Carvalho, Daniela Valensin, A. Jalila Simaan, Bruno Faure, Pedro Mateus, Rita Delgado, Olga Iranzo, Dalton Transactions, 2019, 48, 1859-1870. <hal-02106690>
Tetranuclear and dinuclear phenoxido bridged copper complexes based on unsymmetrical thiosemicarbazone ligands

J. Isaac, A.-T. Mansour, R. David, A. Kochem, C. Philouze, S. Demeshko, F. Meyer, M. Réglier, A. Jalila Simaan, S. Caldarelli, M. Yemloul, H. Jamet, A. Thibon-Pourret, C. Belle, Dalton Transactions, 2018, 47, 9665-9676. <hal-02089370>
Effect of ligand exchange on the one-electron oxidation process of alkoxo or phenoxo bridged binuclear copper(II) complexes

Federica Gennarini, Amélie Kochem, James Isaac, Ali-Taher Mansour, Isidoro López, Yves Le Mest, Aurore Thibon-Pourret, Bruno Faure, Hélène Jamet, Nicolas Le Poul, Catherine Belle, A. Jalila Simaan, Marius Réglier, Inorganica Chimica Acta Reviews, 2018, 56, 4266 - 4271. <hal-01639590>
Electrochemical Water Oxidation and Stereoselective Oxygen Atom Transfer Mediated by a Copper Complex

Maria-Chrysanthi Kafentzi, Raffaello Papadakis, Federica Gennarini, Amélie Kochem, Olga Iranzo, Yves Le Mest, Nicolas Le Poul, Thierry Tron, Bruno Faure, A. Jalila Simaan, Marius Réglier, Chemistry - A European Journal, 2018. <hal-01711795>
Magneto-Structural and Computational Study of a Tetranuclear Copper Complex Displaying Carbonyl-π Interactions

Amélie Kochem, Bruno Faure, Sylvain Bertaina, Eric Riviere, Michel Giorgi, Marius Réglier, Maylis Orio, A. Jalila Simaan, European Journal of Inorganic Chemistry, 2018, 2018, 5039-5046. <hal-02089367>
Copper Complexes as Bioinspired Models for Lytic Polysaccharide Monooxygenases

Alda Lisa Concia, Maria Rosa Beccia, Maylis Orio, Francine Terra Ferre, Marciela Scarpellini, Frédéric Biaso, Bruno Guigliarelli, Marius Réglier, A. Jalila Simaan, Inorganic Chemistry, 2017, 56, 1023 - 1026. <hal-01440965>
Characterization of a Dinuclear Copper(II) Complex and Its Fleeting Mixed-Valent Copper(II)/Copper(III) Counterpart

Amélie Kochem, Federica Gennarini, Mehdi Yemloul, Maylis Orio, Nicolas Le Poul, Eric Rivière, Michel Giorgi, Bruno Faure, Yves Le Mest, Marius Réglier, A. Jalila Simaan, ChemPlusChem, 2017, 82, 615 - 624. <hal-01624533>
Probing the Surface of a Laccase for Clues towards the Design of Chemo-Enzymatic Catalysts

Viviane Robert, Emanuele Monza, Lionel Tarrago, Ferran Sancho, Anna De falco, Ludovic Schneider, Eloïne Npetgat ngoutane, Yasmina Mekmouche, Pierre Rousselot Pailley, A. Jalila Simaan, Victor Guallar, Thierry Tron, ChemPlusChem, 2017, 82, 607-614. <hal-02089386>
Characterization of Cu(II)-reconstituted ACC Oxidase using experimental and theoretical approaches

Nadia El Bakkali-Tahéri, Sybille Tachon, Maylis Orio, Sylvain Bertaina, Marlène Martinho, Viviane Robert, Marius Réglier, Thierry Tron, Pierre Dorlet, A. Jalila Simaan, Archives of Biochemistry and Biophysics, 2017, 623-624, 31 - 41. <hal-01627933>

Pages

Chapitres d'ouvrages (2)
RéférenceRésumé graphique
A. Jalila Simaan, Alda Lisa Concia, Alessia Munzone, Maria-Chrysanthi Kafentzi, Amélie Kochem, et al.. Modeling the Mononuclear Copper Monooxygenase Active Site. Series on Chemistry, Energy and the Environment: Volume 5 Bioinspired Chemistry; From Enzymes to Synthetic Models, pp.185-263, 2019, ⟨10.1142/9789813274440_0008⟩. ⟨hal-02094996⟩
A. Jalila Simaan, Marius Réglier. CHAPTER 20. 1-Aminocyclopropane-1-Carboxylic Acid Oxidase. 2-oxoglutarate-dependent oxygenases RSC Metallobiology Series, 3., pp.425-437, 2015, ⟨10.1039/9781782621959-00425⟩. ⟨hal-02095042⟩