SIMAAN A. Jalila

Localisation
Service 342
Téléphone
04 13 94 56 20
Statut
DR ou assimilé
Equipe
BiosCiences

Parcours

2016: Directrice de Recherches (DR2) au CNRS

2009: Habilitation à diriger les Recherches (HDR)

2002: Chargée de Recherches au CNRS (CR)

2000-2001 : Stage post-doctoral en Spectroscopie Raman avec le Pof. Peter Hildebrandt au Max Planck Institut für Strahlenchemie, Mülheim / Ruhr (Allemagne) et à Instituto de Tecnológia Química e Biológica, Oeiras (Portugal).

1997-2000 : Thèse en Chimie Bio-inorganique, ICMMO, Université Paris-Sud (Orsay), dirigée par les Prof Jean-Jacques GIRERD et Frédéric Banse

1996 : Obtention de l' «Agrégation externe de Sciences Physiques Option Chimie »

1993 -1997: Scolarité à « Ecole Normale Supérieure de Cachan » section Chimie. « Magistère de Physicochimie Moléculaire » Université Paris-XI, Orsay.

Distinctions

  • Elève normalienne (1993-1997)
  • Bourse Allocataire Moniteur Normalien (1997-2000)
  • Bourse d'installation de la ville de Marseille (2002)
  • Professeure invitée à l'Université de Cuernavaca (UNAM), Mexique  (2010)
  • Ambassadrice de la ville de Marseille et trophée de l'attractivité (2017)
  • Prix de l'Innovation Biomimétique Région PACA (2019)

Thématiques

Monooxygénases à Cuivre

En collaboration avec: Marius Réglier, Christophe Decroos, Bruno Faure, Maylis Orio (iSm2, BiosCiences)Etudiants en cours: Manon Pujol (co-direction C. Decroos; 2019-); Stefani Gamboa (co-direction M. Orio; 2019-); Yongxing Wang (co-direction A. Martinez, 2021-); Rébecca Leblay (co-direction B. faure; 2021-)Anciens étudiants: Rogelio Gomez Pineiro (co-direction M. Orio; 2018-2021); Alessia Munzone (co-direction C. Decroos; 2017-2021), Marianthi Kafentzi (co-direction M. réglier; 2013-2016)

Les monooxygénases à cuivre réalisent l'activation du dioxygène et l'insertion d'un atome d'oxygène dans une liaison C-H du subtrat. Nous nous intéressons à plusieurs monooxygénases à cuivre. Les sites actifs des monooxygénases à cuivre ont des nucléarités (1 ou 2 atomes de cuivre) et des structures très diverses. Nous nous intéressons, entre autre, aux  Lytic Polysaccharide Monooxygenases ou LPMOs,  des enzymes fongiques ou bactériennes, qui contiennent un seul cuivre au site actif et qui accélèrent la dégradation des polysaccharides récalcitrants (biomasse) grâce à des oxydations de liaisons C-H sur ces polysaccharides.  La LPMO possède un élément de coordination très rare: l'histidine N-terminale est impliquée dans la coordination du ion Cu(II) de façon bidente par la fonction imidazole et par l'amine primaire terminale. Ce motif de coordination inhabituel est appelé Histidine-brace.

Les études menées au laboratoires sont centrées sur:

  • La compréhension du mode d'action des systèmes enzymatiques (LPMO)
  • La préparation de complexes modèles et la caractérisation d'intermédiaires réactionnels
  • L'activation/oxydation de l'eau avec des complexes de cuivre
  • le développement de catalyseurs bioinspirés pour la dégradation de la biomasse (prix de l'innovation Biomimétique Région PACA 2019)

Collaborations externes: Dr. Catherine Belle, Dr. Hélène Jamet and Dr. Aurore Thibon-Pourret (Université Grenoble-Alpes / CNRS); Dr. Nicolas Le Poul (Université de Bretagne Occidentale, CNRS); Prof. Ivan Castillo (UNAM, Mexico, ECOS-Nord project);

Etude d'une enzyme à fer non hémique: l'ACC Oxydase

En collaboration avec: Thierry Tron, Marius Réglier (iSm2, BiosCiences)
Etudiants (anciens): Dr. Eugénie Fournier (co-direction V. Belle; 2015-2018)

L'éthylène, simple oléfine, est une hormone impliquée dans de nombreux processus de développement et de défense chez les plantes. L'ACC Oxydase catalyse la dernière étape de biosynthèse de l'éthylène chez les plantes. L'ACC Oxydase convertit l'acide 1-aminocyclopropane carboxylique (ACC) en éthylène en présence de dioxygène et d'électrons (ascorbate). Les produits sont l'éthylène et le cyanoformate (qui se décompose en HCN + CO2). Par ailleurs, pour des raisons encore mal comprises, l'ACC Oxydase nécessite la présence de CO2 (ou HCO3-) pour fonctionner. Les structures cristallographiques révèlent un coeur replié en tonneau béta qui contient le site actif.  Le site actif contient un ion Fe(II) dans un environnement non hémique lié à 2 histidines et 1 aspartate dans une triade faciale. Malgré la résolution de plusieurs structures cristallographiques, des questions demeurent sur la conformation de l'enzyme active et notamment sur la conformation et la dynamique de la partie C-terminale (en rouge sur la figure ci-contre).

Les études menées au laboratoires sont centrées sur:

  • la compréhension du mécanisme de l'enzyme
  • l'étude de la conformation et de la dynamique de la partie C-terminale
  • la préparation de complexes modèles
  • Le développement d'enzymes artificielles basées sur l'ACCO

Collaborations externes: Prof. Valérie Belle et Dr. Marlène Martinho (Université d'Aix-Marseille); Prof. Christian Limberg (Humboldt University, Berlin, Germany); Prof. József Kaizer (University of Pannonia, Veszprém, Hungary); Dr. Wadih Ghattas & Prof. Jean-Pierre Mahy (Université Paris-Saclay), Prof. Sam de Visser (Univ. Manchester, UK).

Collaborations et groupes

Nationales

  • Dr. Wadih Ghattas & Prof. Jean-Pierre Mahy (Université Paris-Saclay)
  • Prof. Valérie Belle et Dr. Marlène Martinho (Université d'Aix-Marseille)
  • Dr. Catherine Belle, Dr. Hélène Jamet and Dr. Aurore Thibon-Pourret (Université Grenoble-Alpes / CNRS)
  • Dr. Nicolas Le Poul (Université de Bretagne Occidentale, CNRS);

Internationales

  • Prof. Christian Limberg (Humboldt University, Berlin, Germany)
  • Prof. József Kaizer (University of Pannonia, Veszprém, Hungary)
  • Prof. Sam de Visser (Univ. Manchester, UK).
  • Prof. Ivan Castillo (UNAM, Mexico, ECOS-Nord project)

Responsabilités administratives

Responsabilités en cours

Actions de vulgarisation

Diels-Alderases artificielles au service de la chimie verte. Wadih Ghattas, Jean-Pierre Mahy, Rémy Ricoux, A. Jalila Simaan, Marius Réglier

Techniques de l’Ingénieur, date publication le 10 septembre 2021, ref : IN404 V1

Publications de l'auteur